肽链的N，C末端对抗菌肽活性的影响研究

doi:10.19286/j.cnki.cci.2018.03.037

摘要
图/表
参考文献(18)
相关文章 (15)

全文: PDF (0 KB) HTML (1 KB)
输出: BibTeX | EndNote (RIS)

摘要

为了研究肽链N，C末端对抗菌肽活性的影响，设计合成了2条抗菌肽，一条是以蜂毒肽Anoplin为N端，蜂毒肽Mastoparan（简称MP）为C端，通过Pro连接起来组成具有25个氨基酸残基抗菌肽GI-1；另一条是以Anoplin为C端，蜂毒肽MP为N端的抗菌肽IG-1。实验结果表明，2条抗菌肽的体外抗肿瘤活性没有明显的差异，IG-1稍优于GI-1；2条肽对正常细胞（NIH-3T3）的杀伤力低于肿瘤细胞（HEPG-2），说明都具有一定的选择性毒性；溶血性上IG-1明显高于GI-1。

	服务

	把本文推荐给朋友
	加入我的书架
	加入引用管理器
	E-mail Alert
	RSS
	作者相关文章
	刘立伟
	崔福轩
	韩晓岩

关键词 ：抗菌肽, N, C末端, 增殖率, 溶血率, 药物选择性

Abstract：

In order to study the effect of N and C terminal of peptide chain on the activity of antimicrobial peptides, two antimicrobial peptides were designed and synthesized. One is the antimicrobial peptide with melittin Anoplin as N terminal and Mastoparan (MP)as C terminal.GI-1 made up of 25 amino acid residues connected Pro. The other is IG-1 melittin Anoplin as C terminal with and the mastoparan (MP) IG-1 as N terminal. The experimental results show that the antitumor activity of two antimicrobial peptides in vitro is not significantly different, and IG-1 is slightly superior to GI-1. Both peptides are less lethal to normal cells (NIH-3T3) than to tumor cells (HEPG-2), indicating that they have certain selective toxicity. In addition,the hemolytic activity of IG-1 is significantly higher than that of GI-1.

Key words： N,C terminal inhibition ratio hemolytic activity selective toxicity

作者简介: 刘立伟（ 1984 — ），女，讲师，河北唐山人。

引用本文:

刘立伟，崔福轩，韩晓岩. 肽链的N，C末端对抗菌肽活性的影响研究[J]. 煤炭与化工, 2018, 41(12): 120-122. Liu Liwei， Cui Fuxuan， Han Xiaoyan. Effects of peptide N and C terminal on the activity of antimicrobial peptide. CCI, 2018, 41(12): 120-122.

链接本文:

http://www.mtyhg.com.cn/CN/10.19286/j.cnki.cci.2018.03.037 或 http://www.mtyhg.com.cn/CN/Y2018/V41/I12/120

1 ]       Fu C Y, Yang Q, Wang KR. Rat/mouse hemokinin-1, a mammali-
an tachykinin peptide, markedly potentiates the antinociceptive effects of morphine administered at the peripheral and supraspinal level[ J ]. Behav Brain Res, 2006, 170( 2 ): 293 - 301.
[ 2 ]       Hiromi Sato, Jimmy B Feix. Peptide - membrane interactions and mechanisms of membrane destruction by amphipathic α-helical antimicrobial peptides[ J ]. Biochimica et Biophysica Acta. 2006, 1 758: 1 245 - 1 256.
[ 3 ]       王    威，王联结. 阳离子抗菌肽分子设计的研究现状[ J ]. 食品科学专题综述，2009，31：442 - 446.
[ 4 ]       和七一，余晓东. 胡蜂蜂毒肽Mastoparan的研究概况[ J ]. 重庆师范大学学报，2007，24（ 1 ）：77 - 80.
[ 5 ]       Wei Zhang, Jingjing Song, Lingyun Mu, et al. Improving anticancer activity and selectivity of camptothecin through conjugation with releasable substance P. Bioorganic＆Medicinal Chemistry Letters, 2011, 21, 1 452 - 1 455.
[ 6 ]       Wang Kai rong, Yan Jie-xi, Zhang Bang-zhi. Novel mode of action of Polybia-MPI, anovel antimicrobial peptide, in multi-drug resistant leukaemic cells[ J ]. Cancer letters, 2009, 278: 65 - 72.
[ 7 ]       张石革. 肿瘤靶向治疗药物的进展与临床评价[ J ]. 中国医院用药评价与分析，2009，9（ 1 ）：4-7.
[ 8 ]       陈    珊，黄绳武. 国内外抗肿瘤药物制剂研究进展[ J ]. 医药导报，2009，28（ 2 ）：15 - 216.
[ 9 ]       陆    丽，彭    芳. 靶向抗肿瘤药物的研究现状[ J ]. 医学综述，2010，16（ 13 ）：1 964 - 1 966.
[ 10 ]     刘    楠，陈依军. 转录因子—新型抗肿瘤药物作用靶点[ J ]. 中国药科大学学报，2011，41：97 - 103.
[ 11 ]     江龙法，谢    慧，邬敏辰. 阳离子抗菌肽的作用机理及构效关系[ J ]. 中国医药工业杂志，2005，36（ 4 ）：244 - 248.
[ 12 ]     王烈喜，王尔茂. 抗菌肽的作用机制及其应用的研究进展[ J ]. 食品工程，2008，2：31 - 33.
[ 13 ]     Chen H M, Leung K W, Thakur N N. Distinguishing between diff-
erent pathways of bilayer disruption by the related antimicrobial peptides cecropin B, B1 and B3[ J ]. Eur J Biochem，2003， 270（ 5 ）： 911 - 920.
[ 14 ]     苟小军，邬晓勇，杨灿宇. 蛙皮多肽抗生素的研究进展[ J ]. 成都大学学报（自然科学版），2006（ 1 ）：23 - 25.
[ 15 ]     葛晓冬，刘友生，杨艳丽. 人源LL-37杀菌多肽的改建及原核细胞中表达[ J ]. 第三军医大学学报，2006（ 5 ）：25 - 27.
[ 16 ]     陈素霞，孙学军，李顺子. 蜂毒肽C末端片段的反序肽的抗菌活性和溶血活性[ J ]. 高等学校化学学报，2005（ 12 ）：12 - 13.
[ 17 ]     许钦坤，赵翠燕. 哺乳动物防御素的研究进展及其应用前景[ J ]. 饲料博览（技术版），2007（ 1 ）：65 - 66.
[ 18 ]     庞英明，段金廒，屈贤铭. 昆虫抗菌肽结构与功能关系及其在分子设计中的应用[ J ]. 生命科学，2001（ 5 ）：35.